淀粉樣β蛋白(A-β)聚集體是蛋白質的纏結物，與阿爾茨海默氏癥等神經退行性疾病密切相關。盡管淀粉樣β蛋白聚集體一直備受關注，但研究人員一直無法很好地理解淀粉樣β蛋白如何聚集和分解。
“A-beta 在各種環(huán)境中的行為方式，包括人類大腦，都難以捉摸，”圣路易斯華盛頓大學電氣系統(tǒng)與工程專業(yè)校友、現為醫(yī)學院醫(yī)學博士生的 Brian Sun 說道。“人們對生長和衰退的理解還不夠透徹。”
這一現狀即將改變，這要歸功于孫建軍與華盛頓大學麥凱維工程學院普雷斯頓 M. 格林電氣與系統(tǒng)工程系 Matthew Lew 實驗室的同事最近在《納米快報》上發(fā)表的一項研究。
在這項開創(chuàng)性的工作中，孫和同事能夠測量淀粉樣蛋白原纖維β-片層組件(蛋白質聚集體的底層支柱)的變化情況。之前的高分辨率顯微鏡研究只獲得了靜態(tài)照片。
論文第一作者孫文斌表示：“我們希望特別研究 A-beta 底層結構的動態(tài)，這可能是導致我們所看到的變化的原因，而不僅僅是整體形狀的變化。”
劉易斯用樂高積木打了個比方，指出當前的成像技術可以展示完整的樂高積木，但無法展示單個積木是如何排列的。
“單個蛋白質總是根據環(huán)境變化，”劉副教授說。“這就像某些樂高積木會導致其他積木改變形狀。蛋白質結構的變化和組裝的聚集體共同導致了神經退行性疾病的復雜性。”
標簽：
免責聲明：本文由用戶上傳，與本網站立場無關。財經信息僅供讀者參考，并不構成投資建議。投資者據此操作，風險自擔。 如有侵權請聯系刪除！